盆底功能障碍性疾病（pelvic floor dysfunction，PFD）主要包括压力性尿失禁、盆腔器官脱垂等，是育龄及老年女性常见的慢性疾病。流行病学研究显示，女性一生中出现至少一种盆底相关症状的比例约40%，PFD总体患病率为1.9%～46.5%[1-2]；盆腔器官脱垂的全球患病率约30%，成人女性尿失禁合并患病率为25%～30%，其中压力性尿失禁最常见[3-4]。虽然PFD通常不危及生命，但可造成长期漏尿、盆腔下坠感和性功能障碍，显著降低生活质量并增加卫生经济负担。

目前，PFD的本质是盆底支持系统稳态破坏，其病理基础包括盆底筋膜和韧带的细胞外基质重塑异常、盆底肌退行性改变及神经损伤等多因素协同作用[5-6]。仅从基因多态或表达量差异难以解释妊娠分娩、衰老与反复机械应力驱动的动态变化。蛋白质翻译后修饰（protein post-translational modification，PTM）可通过磷酸化、泛素化、乙酰化、糖基化及乳酰化等调控蛋白活性、稳定性与定位，在炎症反应、氧化应激、线粒体功能和细胞外基质代谢中充当关键“分子开关”[7-8]。因此，本文聚焦PTM在PFD中的作用及其交互，构建PTM-PFD整合调控模型，为分子病理阐释与潜在靶点探索提供依据。

1 蛋白质磷酸化修饰与PFD

蛋白质磷酸化由激酶/磷酸酶调控，在丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基可逆添加/去除磷酸基团，从而调节蛋白活性、定位与互作，广泛参与增殖、代谢与凋亡等过程[9]。磷酸化修饰的异常与多种人类疾病的发生和发展密切相关。

在PFD中，磷酸化修饰首先通过影响细胞外基质代谢参与疾病发生。TGF-β/Smad与MAPK信号通路是经典的纤维化相关信号轴，其关键分子如TGF-β受体、Smad2/3、ERK、p38的磷酸化激活可促进成纤维细胞向肌成纤维细胞转分化，调节Ⅰ/Ⅲ型胶原和基质金属蛋白酶/组织金属蛋白酶抑制剂平衡[10-11]。在盆腔器官脱垂和压力性尿失禁患者的阴道壁或盆底筋膜中，TGF-β1/Smad和ERK1/2磷酸化水平均出现异常改变，与胶原合成减少或基质金属蛋白酶表达上调一致[10-12]。机械牵拉与氧化应激可进一步扰动上述磷酸化状态，使细胞外基质更新能力下降，呈现长期失衡。

磷酸化修饰直接参与盆底肌肉收缩功能的调控。肌球蛋白轻链磷酸化是平滑肌和横纹肌收缩的关键“开关”，其磷酸化程度受肌球蛋白轻链激酶/磷酸酶活性调节。在分娩相关压力性尿失禁动物模型中，TGF-β1/Smad信号通路异常激活、部分平滑肌抑制蛋白表达改变，与尿道平滑肌收缩功能减弱和胶原-肌纤维结构破坏相伴[13-14]。提示收缩障碍可能来自“信号磷酸化异常→肌球蛋白轻链调控失衡→收缩效率下降”的链式改变。

磷酸化信号还通过调节细胞凋亡和衰老影响盆底支持细胞的存活。Akt磷酸化通常具有抗凋亡作用，可通过磷酸化Bad等下游靶点抑制细胞死亡。在PFD相关研究中，生长因子信号减弱或炎症微环境增强时，盆底成纤维细胞和肌细胞的Akt/ERK磷酸化状态普遍下调，伴随活性氧升高和凋亡增加[10，15]。盆腔器官脱垂阴道成纤维细胞中半胱氨酸和丝氨酸丰富核蛋白1表达上调，可通过干扰Wnt/β-catenin信号，诱导细胞增殖受抑、凋亡和胶原降解；相反，沉默半胱氨酸和丝氨酸丰富核蛋白1则可减轻过氧化氢诱导的活性氧生成和胶原丢失，并下调p21、γ-H2AX等衰老标志物表达[16]。因此，Akt/ERK与Wnt/β-catenin等信号通路持续低活性，可能推动“凋亡/衰老-修复不足”循环。

综上所述，磷酸化异常可重塑TGF-β/Smad、Wnt/β-catenin等信号通路，改变胶原比例与基质金属蛋白酶/组织金属蛋白酶抑制剂平衡；通过肌球蛋白轻链相关机制影响平滑肌收缩与尿道闭合功能；通过Akt/ERK等枢纽连接凋亡、衰老与代谢状态。未来需结合时间及空间维度解析关键磷酸化事件的时序与相互作用，以筛选更具转化潜力的节点。

2 蛋白质泛素化修饰与PFD

蛋白质泛素化修饰由泛素-蛋白酶体系统介导，E1/E2/E3级联将泛素连接至靶蛋白赖氨酸残基，介导蛋白降解或非降解调控，从而参与细胞周期、炎症、DNA损伤应答和线粒体质量控制等过程。在PFD中，泛素-蛋白酶体系统功能失衡可能是多种病理改变的“上游放大器”[17]。

PFD患者盆底组织普遍存在慢性低度炎症和氧化应激[17]。炎症细胞浸润及炎症介质释放增加，可进一步损伤盆底支持组织[18]。泛素-蛋白酶体系统通过调控NF-κB等炎症信号通路相关蛋白的稳定性，影响炎症细胞激活程度和存活时间，同时精细调节氧化应激相关蛋白和线粒体凋亡分子[14，17]。因此，泛素-蛋白酶体系统失衡可能促使炎症难以终止，从而与病程迁延相关。

线粒体质量控制是泛素-蛋白酶体系统在PFD中的另一关键环节。氧化应激可诱导线粒体蛋白错误折叠和功能衰竭，泛素-蛋白酶体系统通过泛素化受损线粒体外膜蛋白，配合自噬-溶酶体系统清除异常线粒体，维持能量稳态[19-20]。在氧化应激条件下，自噬被认为对抑制胶原降解和细胞衰老具有保护作用[20]。分娩相关盆底肌损伤模型显示，老龄动物中常伴随内质网应激增强、自噬流受阻及离子通道CACNA1H表达下调等改变，泛素-蛋白酶体系统-线粒体-自噬-内质网应激轴可能参与盆底肌肉萎缩和疲劳，使细胞在反复机械牵拉下更易进入功能衰竭状态[21]。提示泛素-蛋白酶体系统-线粒体-自噬-内质网应激轴可能参与盆底肌萎缩和疲劳。

细胞外基质稳态依赖泛素-蛋白酶体系统的多层调控。E3连接酶及去泛素化酶可通过靶向Smad、骨形态生成蛋白（bone morphogenetic protein，BMP）受体或基质金属蛋白酶/组织金属蛋白酶抑制剂相关分子，塑造TGF-β/BMP及ERK等信号通路的活性，从而影响胶原和弹性蛋白的合成与降解[22]。研究显示，抗衰老因子（如Klotho）和RNA修饰酶（如METTL3）通过改变泛素-蛋白酶体系统-基质金属蛋白酶轴的平衡，促进细胞外基质过度降解和组织力学强度下降[10，23]。此外，骨髓间充质干细胞来源外泌体在PFD动物模型中可减轻炎症并促进组织再生[24-25]。提示泛素-蛋白酶体系统相关信号可能参与细胞间信息传递和修复调控。

综上所述，泛素-蛋白酶体系统介导的泛素化不仅是蛋白清除机制，而且可能通过调控炎症、线粒体质量与细胞外基质代谢共同决定盆底组织“修复或退变”的走向。未来应明确关键E3连接酶/去泛素化酶在不同阶段的作用，并评估泛素-蛋白酶体系统靶向干预的窗口期与安全性。

3 蛋白质乙酰化修饰与PFD

蛋白质乙酰化是在赖氨酸残基上可逆添加或去除乙酰基的过程，由组蛋白乙酰转移酶和去乙酰化酶介导，可改变蛋白质构象、稳定性及与DNA/蛋白的相互作用。除组蛋白外，大量转录因子和代谢酶也是乙酰化底物，使乙酰化成为连接表观遗传调控与细胞代谢稳态的重要“枢纽”[26]。

在PFD中，乙酰化首先可能通过表观遗传重编程影响细胞外基质代谢。H3K27ac等组蛋白乙酰化是经典的染色质激活标记，在肝纤维化和肺纤维化模型中，去乙酰化酶过度活化可上调TGF-β1及多种胶原基因的转录，而去乙酰化酶抑制剂可恢复乙酰化水平、抑制成纤维细胞活化并减轻细胞外基质过度沉积[26]。据此推测，PFD中盆底成纤维细胞若存在类似的组蛋白乙酰化失衡，可能通过“纤维化基因簇整体上调”推动细胞外基质代谢长期偏离稳态，而不仅是单个胶原或基质金属蛋白酶基因的孤立改变。

转录调控层面，核转录因子红系2相关因子（nuclear factor-erythroid 2-related factor 2，Nrf2）是抗氧化关键因子，机械应力下其活性降低；Nrf2过表达可减轻机械牵拉诱导凋亡和氧化损伤[27]。在阴道扩张诱导的压力性尿失禁小鼠模型中，Nrf2敲除加重阴道扩张所致漏尿点压力下降和氧化应激，体内过表达Nrf2则可改善阴道壁功能和组织学改变[27]。提示Nrf2相关乙酰化调控可能影响盆底组织对机械应激的耐受阈值。

去乙酰化酶沉默信息调节因子（silence information regulator，SIRT）1在PFD中亦重要。盆腔器官脱垂子宫骶韧带成纤维细胞SIRT1表达下调，其激活可通过去乙酰化过氧化物酶体增殖物激活受体γ共激活因子1α（peroxisome proliferator-activated receptor γ coactivator-1α，PGC-1α）改善线粒体功能和能量代谢[28]；压力性尿失禁模型中SIRT1可减轻活性氧累积和内质网应激延缓盆底肌细胞衰老[29]。机械应力激活聚腺苷二磷酸核糖聚合酶1并大量消耗烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（nicotinamide adenine dinucleotide，NAD+），而通过补救合成途径恢复NAD+水平可改善线粒体功能和肌肉组织完整性[30]。因此，SIRT1-PGC-1α- NAD+轴可能决定盆底肌的代谢适应能力。

代谢调控层面，超氧化物歧化酶2等线粒体抗氧化酶是乙酰化的重要非组蛋白底物。超氧化物歧化酶2乙酰化可抑制其酶活性，削弱活性氧清除能力并加剧氧化应激[31]。盆腔器官脱垂组织中超氧化物歧化酶2总表达水平显著升高[32]。提示在PFD病理环境下，单纯“表达上调”并不必然等同于“功能增强”，若伴随乙酰化异常，超氧化物歧化酶2可能呈现“量多效弱”的失衡状态，加速氧化损伤和组织退变[31-32]。

综上所述，乙酰化可通过组蛋白标记（如H3K27ac）、Nrf2抗氧化通路及SIRT1-超氧化物歧化酶2-线粒体轴共同影响盆底组织应激与重塑。未来可从去乙酰化酶抑制、SIRT激活与NAD+稳态干预等方向探索联合策略。

4 糖基化与PFD

晚期糖基化终末产物的长期蓄积与PFD，尤其是盆腔器官脱垂的发生和发展密切相关。临床研究显示，盆腔器官脱垂患者阴道穹窿组织中晚期糖基化终末产物表达显著上调，而Ⅰ型胶原水平明显降低，这种负相关在 ≥60岁群体中更突出[33]。在体外实验中，来自盆腔器官脱垂患者的阴道成纤维细胞对晚期糖基化终末产物更敏感，晚期糖基化终末产物通过晚期糖基化终末产物受体激活p38 MAPK/NF-κB信号轴，下调Ⅰ型胶原表达、上调基质金属蛋白酶-1活性，从而加速细胞外基质降解[34]。提示晚期糖基化终末产物可在老龄/代谢异常背景下持续驱动细胞外基质由稳态更新转向病理性降解。

晚期糖基化终末产物可促进细胞凋亡。晚期糖基化终末产物下调miR-4429表达，解除其对PTEN的抑制作用，从而激活PTEN/PI3K/Akt信号轴并触发胱天蛋白酶-3介导的凋亡[35]。过表达miR-4429或抑制PTEN均可部分逆转上述效应[35]。因此，晚期糖基化终末产物-晚期糖基化终末产物受体及其下游miRNA-PTEN轴可能连接代谢异常与盆底支持细胞丢失。

综上所述，晚期糖基化终末产物-晚期糖基化终末产物受体轴可能通过影响胶原交联性质、激活炎症/凋亡通路并促进细胞外基质降解共同提高盆腔器官脱垂风险。在基层管理中关注高龄与糖代谢异常相关风险因素，有助于早期识别与干预。

5 其他PTM与PFD

除磷酸化、泛素化、乙酰化和糖基化等经典修饰外，蛋白质甲基化和多种新型酰化修饰也被认为参与PFD的病理调控。DNA甲基化研究已识别出与盆腔器官脱垂相关的多个关键信号通路[36]。全基因组甲基化分析显示，盆腔器官脱垂相关差异甲基化CpG位点富集于细胞形态发生、细胞外基质组成、细胞黏附和蛋白质结合等功能基因，上调的通路包括黏附斑和细胞外基质-受体相互作用等[37]。在基因层面，LOX启动子区域甲基化水平在盆腔器官脱垂患者中显著升高，伴随LOX表达下调，可能削弱子宫骶韧带胶原交联程度和结构完整性[38]。提示甲基化可通过长期转录重编程影响细胞外基质关键酶及力学稳定性。

蛋白质乳酰化作为一种代谢相关翻译后修饰，可将糖酵解与基因表达调控直接耦联，在缺氧或高糖环境下，乳酸积累可通过乳酰化组蛋白及非组蛋白调节炎症因子表达和细胞外基质代谢[39]。虽然盆底组织直接证据仍有限，但产伤后缺血、机械应力与代谢紊乱可能诱发乳酰化谱改变。此外，琥珀酰化与线粒体代谢相关，棕榈酰化与膜蛋白定位及信号转导相关。从“代谢-膜结构-信号通路”角度整合这些新型修饰，可能补充经典通路解释不足。

综上所述，稳定的表观遗传修饰（如DNA甲基化）与代谢感应型修饰（如乳酰化）共同参与PFD多层级调控；明确其因果地位与关键节点，是其转化为生物标志物或治疗靶点的前提。基于此，本文构建PTM参与PFD发生和发展的整合机制见图1，以概括从危险因素到组织结构破坏的关键分子调控路径。

图1 PTM参与PFD发生和发展的整合机制

6 小结与展望

PTM构成连接“力学应激-细胞应激反应-组织重塑”的关键分子枢纽。妊娠分娩、衰老、肥胖及慢性增加腹压等危险因素可通过机械牵拉、缺血再灌注和激素水平波动，引发盆底支持组织的炎症反应和氧化应激；细胞内TGF-β/Smad、MAPK/ERK、PI3K/Akt、NF-κB等经典信号通路被激活，多种PTM协同调控转录因子、结构蛋白和代谢酶的活性与稳定性，驱动细胞外基质代谢失衡、线粒体功能障碍、细胞衰老与凋亡增加及平滑肌收缩功能下降，最终造成盆底支持结构完整性破坏，临床上表现为压力性尿失禁、盆腔器官脱垂等不同类型的PFD。基于前文整理的证据，本文构建PTM参与PFD发生和发展的整合机制，从整体上展示从危险因素至组织结构破坏的关键分子节点和调控回路。

现阶段证据存在一定局限：样本量与研究设计多为横断面/体外；不同PTM间的时序与协同关系缺乏系统研究。未来应结合修饰组学与单细胞多组学描绘不同阶段、不同解剖位点的PTM图谱，并在动物模型与临床标本中验证关键修饰酶/位点的因果作用；在此基础上评估去乙酰化酶抑制、泛素-蛋白酶体系统调控及代谢干预等策略的应用窗口，并探索将关键PTM指标纳入预测复发与结局的生物标志物面板。

利益冲突声明：本文所有作者均声明不存在利益冲突。

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Research progress on the role of protein post-translational modification in pelvic floor dysfunction

XIAO Ya LI Lingyun CHEN Mao HONG Li

Department of Obstetrics and Gynecology, Renmin Hospital of Wuhan University Hubei Clinical Medical Research Center for Pelvic Floor Disease, Hubei Province, Wuhan 430060, China

[Abstract] Pelvic floor dysfunction (PFD) is common disorder caused by degeneration of pelvic floor supporting tissue,significantly impacting women’s quality of life, its occurrence is closely related to impairment of muscle, fascia,ligament, and nerve function. Protein post-translational modification (PTM) regulates protein activity and localization through covalent modification, plays an important role in extracellular matrix remodeling, metabolic homeostasis, and cell fate determination. Although PTM has been widely studied in various diseases, its research in PFD is still limited.This article reviews potential roles of phosphorylation, ubiquitination, acetylation, glycosylation, and lactylation of PTM in regulating extracellular matrix metabolism, inflammation, oxidative stress, and apoptosis, the aim is to provide reference for elucidating molecular mechanism of PFD and exploring new intervention target.

[Key words] Pelvic floor dysfunction; Protein post-translational modification; Phosphorylation; Ubiquitination;Acetylation; Glycosylation; Extracellular matrix; Pelvic floor supportive tissue

[中图分类号] R711

[文献标识码] A

[文章编号] 1673-7210（2026）06（b）-0176-06

DOI：10.20047/j.issn1673-7210.25100170

[基金项目] 国家自然科学基金资助项目（82371639、82571874）；湖北省科技创新平台专项项目（2025CCB011）。

[作者简介]

肖雅（1997.1-），女，武汉大学第一临床学院2023级妇产科学专业在读博士研究生；研究方向：盆底功能障碍性疾病。

[通讯作者] 洪莉（1970.4-），女，博士，教授，主任医师，博士生导师；研究方向：盆底功能障碍性疾病和妇科肿瘤。

（收稿日期：2025-10-07）

（修回日期：2026-01-07）